Crea sito

Struttura del legame Peptidico e angoli torsionali nei peptidi

Nelle proteine gli amminoacidi sono legati insieme per mezzo del legame peptidico che si forma da una reazione del gruppo carbossilico di un AA con il gruppo amminico di un altro AA.
Se questo processo si ripete più volte si produce una lunga catena lineare di AA denominato polipeptide.
Per convenzione la sequenza del polipeptide si scrive iniziando con il residuo che contiene il gruppo amminico libero (N- terminale) e concludendo con il residuo che contiene il gruppo carbossilico terminale. Esempio NH2-glu-gly-ala-lys-COOH.

angoli del legame peptidicoA causa della risonanza tra il gruppo C=O e il gruppo N, il legame ha  carattere di parziale doppio legame, con conseguente limitazione alla libera rotazione.
Gli atomi O, C, N e H del legame peptidico si trovano quindi su uno stesso piano. Si noti la struttura sp2 dell’azoto e la planarità del gruppo.
Come si vedrà in seguito, la planarità di questi elementi ha conseguenze importanti per le tre strutture dimensionali delle proteine.
Questa planarità porta la possibile formazione di isomeria geometrica cis trans: si guardi all’Ossigeno e all H, oppure ai due C. Generalmente la configurazione favorita del legame peptidico è di tipo trans per rendere minime le interazioni steriche.
piano angolo legame peptidicoCome si vede dall’immagine qui a fianco, i C in alfa rappresentano gli estremi di una diagonale del piano a cui sono legati per il vertice altri piani. Questi piani hanno libertà di rotazione l’uno dall’altro e formano due angoli principali di rotazione phi e psi. Questi angoli possono andare da -180 a +180.

Nell’immagine di sotto, si può notare come due piani ruotino incontrando conformazioni a differente energia per angoli differenti di psi (C carbonile- Calfa) e phi (Calfa -N). La conseguenza è che esistono coppie di angoli che non sono permesse a causa delle forti interazioni steriche ed altre coppie che invece sono permesse. Questi valori vengono espressi nel diagramma di Ramachandran. Le zone non colorate sono quelle coppie di angoli psi e phi NON AMMESSE per la troppa repulsione sterica e quindi inadatte a dare vita ad una struttura particolare nello spazio (alfa elica destrosa o sinistrosa, e beta a pieghe)

Animazione in JSmol

Qui di seguito è visualizzato un peptide dimero formato da alanina (Nterminale) e Serina (C terminale). Si misurino col mouse sia le distanze di legame attorno al legame peptidico (o ammidico) che gli angoli. Dopo aver esaminato la risonanza sul legame peptidico o ammidico, si ricerchi il piano del legame peptidico e gli atomi che lo compongono.


Si notino gli e che si trovano sullo stesso piano a causa della risonanza tra il gruppo amminico e il gruppo C=O.

Tetrapeptide


Colora in giallo gli atomi di C
In ultimo mostra i residui laterali con per avere un’idea delle possibili repulsioni tra i gruppi delle catene laterali.
Ora costruiamo i piani del legame peptidico
Individua Disegna il che è il piano dell’angolo phi, poi disegna il che è l’angolo del piano psi.
Disegnamo ora i due piani
Per misurare gli angoli torsionali phi e psi si selezionino con doppio click:
per phi da un C carbonilico di uno piano fino al C carbonilico dell’altro;
per psi da un N di uno piano fino al N dell’altro piano.

Lavori originali di Sajith Jayasinghe Department of Chemistry and Biochemistry, CSUSM, ed Henry Jakubowsky
Segui su Proteopedia

pinostriccoli

Docente di Chimica nell’ITIS Galilei di Altamura