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Struttura terziaria delle proteine in JSmol

La struttura terziaria di una proteina è, come si è detto, la sua organizzazione complessiva nello spazio che ci permette di conoscere le coordinate di ogni singolo atomo. Può essere composta da uno o più domini che rappresentano un’organizzazione di più secondarie con una specifica funzione biologica.
La struttura terziaria è tenuta assieme da vari legami in genere non covalenti di varia forza. Un componente essenziale è l’effetto idrofobico. Il cosiddetto Effetto idrofobico è il nome dato alla forza, determinata dall’entropia, che spinge alla autoassociazione dei gruppi non polari in un ambiente acquoso. Le deboli interazioni dei gruppi non polari tra loro e con l’acqua sono approssimativamente uguali, ma si perde un valore consistente di entropia se ogni gruppo idrofobico si trovasse ingabbiato da uno strato di molecole di acqua legate tra loro con legami ad idrogeno.
L’auto associazione di questi gruppi non polari libera queste molecole alla massa del solvente. Vari studi mostrano che le proteine si organizzano per limitare la superficie accessibile al solvente per i fruppi non polari. Dal grafico che viene dopo si vede come le catene laterali degli amminoacidi non polari tendano ad essere sepolti nell’interno della struttura proteica.
Va considerato che i diversi amminoacidi si distribuiscono all’interno della proteina secondo la loro catena laterale: gruppi acidi o basici o polari tenderanno a trovarsi per lo più nelle aree dove è possibile un contatto con l’acqua, mentre quelli apolari tenderanno ad essere sepolti nel cuore della proteina per le stesse ragiono entropiche discusse per le micelle.
Qui è visualizzata la distribuzione media degli AA, come frazione di AA sepolti nella proteina. Si noti che quelli apolari sono maggiormente presenti nel cuore idrofobico, con eccezione della prolina che occupa in genere i gomiti e i giri delle proteine. L’alta presenza invece della cistina nella parte sepolta è per la capacità di formare ponti disolfuro che stabilizza la struttura terziaria.
Oltre l’effetto idrofobico sono presenti vari tipi di legami:

  • Legami ionici o ponti salini tra gruppi acidi caricati negativamente e gruppi basici caricati positivamente appartenenti a catene laterali;
  • Legami ad Idrogeno tra COOH e NH2 di differenti catene laterali;
  • forze idrofobiche tra i gruppi apolari specie nell’interno della proteina
  • ponti a disolfuro tra gruppi di cistina
  •  eventuali legami covalenti con gruppi protestici come l’eme nella miosina o emoglobina, o con lipidi o carboidrati

Strutture terziarie in Jmol. Qui cominciamo vedendo come sono disposti i vari tipi di AA all’interno di una alfa elica parte di una apoliproteina.



Si l’elica e si noterà che sull’altro lato il numero di gruppi polari o ionici sono molto di meno. Questo è un caso tipico, sia per le eliche che per le beta a pieghe, di avere due parti: unaed una cioè una struttura anfipatica, proprietà che è messa meglio in luce con la colorazione differente delle due parti secondo lo schema di colorazione dei residui di AA. .
Mostra le stesse catene in CPK
. Ruota .

pinostriccoli

Docente di Chimica nell'ITIS Galilei di Altamura