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Struttura terziaria delle proteine: i Domini

domini

In questo articolo mostriamo alcuni tipi di domini e le proteine dove sono presenti.

Essi formano la struttura terziaria che può essere composta da uno o più di essi. Nel primo esempio troviamo il monomero dell’enzima allosterico della piruvato chinasi del muscolo del gatto.

I domini di una proteina sono regioni di una catena polipeptidica che si autostabilizzano e si organizzano in modo indipendente dal resto della proteina. Ognuno dei domini forma una struttura tridimensionale organizzata compatta.

Le proteine sono in genere composte da più domini ed ognuno di loro può comparire in differenti proteine e diventano dei blocchi costitutivi che possono essere ricombinati in vari arrangiamenti per creare proteine con funzioni differenti.

La lunghezza della catena di amminoacidi di un dominio può variare da 50 a 250 amminoacidi e pò avere ioni metallici o ponti a disolfuro per stabilizzarlo, mentre i dommini più grandi sono spesso stabilizzati da core idrofobici.

Formano spesso unità funzionali che possono essere assemblati mediante l’ingegneria genetica a formare nuove proteine dette chimeriche.

L’organizzazione spontanea della catena peptidica è dovuta al fatto che la conformazione nativa si trova ad un minimo globale della sua energia libera.

Una catena peptidica talvolta origina un singolo dominio e talvolta più domini. La mioglobina è per esempio una catena singola a dominio singolo. Le molecole degli anticorpi come la IgG è formata da quattro catene che si organizzano per formare sei domini.



Come si può vedere nella zona verde, le Beta parallele si trovano annidate in un intorno di alfa eliche Sono beta parallele ad 8 filamenti.
Questo dominio è formato da una elica – gomito- elica
In rosso è visualizzato il dominio a 7 filamenti a pieghe antiparalleli.
Qui abbiamo il motivo di sette filamenti beta distorti
Il è un peptide formato da una sola alfaelica non comune nelle proteine, poichè sono solitamente poco stabili, eccetto il glucagone, stabilizzato da legami idrofobici.
Il motivo a è una delle strutture proteiche in grado di legare il DNA. Le proteine che contengono queste strutture sono dei dimeri che hanno come caratteristica peculiare l’esposizione di un’alfa elica per monomero tenute assieme da legami di natura idrofoba che vengono a stabilirsi tra le catene laterali di amminoacidi alifatici (tra cui anche residui di leucina, che sono ripetuti regolarmente ogni sette amminoacidi). La zona che serve per legare il DNA è la parte inferiore. Essa forma, grazie ai suoi amminoacidi basici, dei legami a idrogeno con la struttura a doppia elica dell’acido nucleico (Wikipedia).
Un altro dei domini è quello a quattro eliche che si trova nella che serve a legare il .
Nellamioglobina invece sono presenti solo alfaeliche che nascondono un gruppo HEME.. Si noti come solo il gruppo carbossilico dell’eme sia a contatto con l’acqua