Tutti questi enzimi sono detti Enzimi Serinici, in quanto nel loro sito attivo la serina è un ammino acido chiave.
Sono enzimi molto stabili e si trovano nei succhi gastrici dove compiono la digestione delle proteine. La tripsina presenta un avvolgimento extra davanti al sito attivo è denominato tripsinogeno e non può fare l’idrolisi del legame peptidico. Nell’intestino un altro enzima taglia questo pezzo e la tripsina comincia il suo lavoro.
La chimotripsina taglia il legame peptidico dove le catene laterali sono aromatiche, come tirosina, fenil alanina e triptofano.
L’enzima che presentiamo sotto è una chimotripsina il cui sito attivo serinico è stato inibito da una molecola N-acetil-L-leucina-L-fenilalanina trifuorometilchetone.
Come si può capire da questa prima visualizzazione sono presenti nella Chimotripsina tre catene: la F in azzurro, la G in giallo e la E in rosa.
Al centro si può notare la molecola dell’inibitore LPF dentro al sito attivo.
All’interno della struttura sono presenti 5
Alcuni dei legami a S-S sono Legami a disolfuro tra catene. , mentre altri legami a disolfuro sono
LA Triade Catalitica si basa sull’attività della serina.
Si punti col mouse su ogni unità visibile e si identifichino gli amminoacidi facenti parte della triade “His 57”, “Ser 195”; “asp 102”.
In quest’altra visualizzazione si può notare come l’Ossigeno della serina dello zimogeno riesca a distorcere la struttura del Carbonile del chetone dalla fino a fargli assumere una struttura prossima alla tetraedrica. La reazione non può andare avanti in quanto questo è un chetone e non un gruppo acido o derivato.
con la Triade Catalitica in modalità volumi di vanderwalls
Per approfondire questo argomento si possono andare qui e qui