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Struttura del peptidoglicano con antibiotici betalattamici

peptidasi
ddpeptidasi

Il Peptidoglicano è un copolimero di vari monomeri (zuccheri e amminoacidi) che formano uno strato tipo maglia che si estende all’esterno della membrana cellulare del BATTERE (non degli ARCHEA) costituendo la PARETE CELLULARE.

I due monomeri fondamentali, come nella figura di fianco, che si alternano e che sono legati mediante legami glicosidici Beta 1-4 sono: N-Acetil glucosammina (NAG) e N-acetil Muramico (NAM).
Al NAM è legata una catena di aminacidi (da 3 a 5) che può essere legata ad un’altra catena peptidica di un’altra catena di NAM e NAG, dando la struttura a rete in 3 D.

Il ruolo del peptidoglicano è di tipo strutturale nella parete della cellula batterica a cui conferisce forza strutturale per controbilanciare la pressione osmotica del citoplasma.

Nei batteri GRAM POSITIVI lo strato di peptidoglicano va da 20 a 80 nanometri, mentre nei GRAM NEGATIVI va da 7 a 8 nanometri. Nei primi costituisce il 90% del peso del peso secco del battere; nei secondi solo il 10%. In entrambi i casi particelle del diametro di 2 nm possono attraversare lo strato di peptidoglicano.

Ad ogni molecola di NAM è legata una piccola catena, da 4 a 5 amminoacidi, contenenti L alanina, D acido glutammico, meso acido diammino pimelico e D alanina nel caso dell’Escherichia coli (GRAM-) o L alanina D glutammina, L lisina e D alanina, che formano dei ponti tra catene differenti. Si noti che troviamo qui i D amminoacidi che non si trovano nelle proteine dove ci sono solo L amminoacidi.

Ogni specie batterica ha la sua composizione particolare di queste catene.
In tutta la vita di un battere la parete cellulare e quindi i legami incrociati tra le varie catene deve essere rimodellata continuamente per soddisfare ai ripetuti cicli di crescita e replicazione batterica.

Nella sintesi di queste catene di amminoacidi, che servano a dare una struttura tridimensionale, entrano le transpeptidasi.
L’enzima è una carbossipeptidasi della Dalanyl-D-alanina che crea un legame incrociato tra catene peptidiche nella rete di peptidoglicano.
Queste due alanine sono l’enantiomero D, e non L che è quello che si ritrova nelle proteine, per non essere idrolizzate da una comune proteasi che lavorano solo su amminoacidi naturali di tipo L.
Questa proteina è chiamata Proteina che lega la Penicillina, PBP, dall’acronimo inglese.

Il farmaco, in quanto simile nella struttura al dimero di alanina, sostituisce in quella posizione quella occupata da uno dei filamenti da essere legato. Esso opera come un inibitore competitivo.


L’enzima dd-peptidasi è qui complessata con una cefalosporina che ha una struttura simile al peptidoglicano della parete cellulare e rappresenta un suo competitore.
Penicilline : Anello Betalattamico e tiazolidinico






Cefalosporine: Anello Betalattamico e diidrotiazine



INIBITORI delle Beta Lattamasi