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La sigmoide e l'equazione di Hill

Una delle caratteristiche comuni di un enzima allosterico è quella di mostrare un grafico sigmoide quando si mettono in grafico la velocità contro la concentrazione del substrato. Questa è l'evidenza della cooperatività positiva da substrato ed è in contrasto con il grafico iperbolico atteso dagli enzimi non allosterici, la cui equazione è quella di Michaelis:

Questa equazione ovviamente non può essere quella di un sigmoide che invece ha questa forma

e che prende il nome di equazione di Hill
Come si può notare c'è molta similitudine tra le due equazioni. la differenza principale è la a è elevata ad una potenza h chiamato coefficiente di Hill. L'altra differenza è la costante al denominatore, dove abbiamo K0,5 elevata ad h, al posto della Km. Questa costante è molto simile a quella di Michaelis per il fatto che rappresenta la concentrazione che dà una velocità uguale alla metà della V massima. In realtà non ci si dovrebbe riferire ad essa come ad una costante di Michaelis.
Il valore del coefficiente di Hill ci dà una misura del grado di cooperatività da substrato. Se è uguale ad 1 scompare di fatto dall'equazione che diverrebbe l'equazione di Michaelis con K0.5 equal to Km e non ci sarebbe perciò cooperatività da substrato mentre il grafico sarebbe l'iperbole. Un incremento di h starà perciò ad indicare cooperatività positiva, mentre un valore inferiore ad uno mostra una cooperatività negativa.

Il grafico che segue mostra gli effetti di h sul grafico v/a. In entrambi i casi l'enzima ha una Vmax pari a 10 unità e K0,5 pari a 4.

Si noterà che con h=1 il grafico è una iperbole mentre con h pari a 2 e 4 le curve sono delle tipiche sigmoidali, specie ad h=4, in cui la cooperatività da substrato è marcata bene e crescente con i valori del coeffciente di Hill. La curva per h=0,5 con cooperatività negativa è più difficile da distinguere da una curva iperbolica, ma paragonandole si può vedere come cresc più rapidamente all'inizio piegandosi molto di più in seguito. Tutte le curve tendono a raggiungere la stessa velocità massima e dal memento che hanno la stessa K0.5 passeranno tutte per lo stesso punto.


Effetti della of cooperatività da substrato sui grafici lineari

I grafici lineari, quali quello di Lineweaver-Burk, usati comunemente nelle analisi cinetiche si basano sulla conversione algebrica dell'equazione di Michaelis. Dal momento che gli enzimi che mostrano una cooperatività da substrato non obbdiscono alla stessa legge, non c'è da sorprendersi se non abbiamo più la linearità del grafico. Di seguito ci sono alcuni esempi di grafici che mostrano differenti valori del coefficiente di Hill.

 

 

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