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Domande a scelta multipla su Cinetica Enzimatica

esochinasi

Abbiamo volto creare un test di domande a scelta multipla su cinetica enzimatica che possa aiutare alla comprensione dei primi rudimenti della cinetica.
https://pinostriccoli.altervista.org/wp-content/uploads//2021/12/steadystatemech.gif

scelta multipla cinetica enzimatica

Nel primo test di domande, ci fermeremo all’introduzione dei parametri cinetici dell’equazione di Michaelis Menten, Vmax e Km, nei loro significati principali.

Per gli altri capitoli, quali i metodi grafici per ricavare i parametri cinetici, oppure i vari tipi di inibizione, oppure l’allosteria e gli enzimi allosterici seguiranno test a parte.

Saranno fatti test a scelta multipla anche sui meccanismi di azione degli enzimi, come l’adattamento indotto analizzato in questo blog parlando delle esochinasi

Benvenuto al Test su cinetica enzimatica 23 Aprile 2024

Un Enzima catalizza una reazione chimica
l'energia di attivazione di una data reazione diretta
Quale delle seguenti affermazioni è ERRATA
un enzima funzionante è formato da
Un precursore inattivo dell’enzima è detto
La temperatura può avere un effetto positivo su una reazione enzimatica
Si definisce temperatura ottimale
il pH ottimale di un enzima è 3
Per sito attivo di un enzima si intende
La denaturazione di un enzima è
Per sito di legame di un enzima si intende
Un enzima oligomerico è
Per sito allosterico si intende
Un enzima per avere attività regolatorie
Un enzima a struttura quaternaria
Nella derivazione della Michaelis Menten, l’assunzione dello stato stazionario richiede che
Perché sia verificata la Michaelis Menten NON si deve avere
La Vmax derivata dalla Equazione di Michaelis Menten
La costante Km di Michaelis Menten misura
L'equazione di Michaelis Menten diventa un'equazione cinetica del primo ordine