Grelina e Leptina sono due ormoni proteici che giocano un grande ruolo nel regolare fame ed appetito. La Grelina dice al cervello che abbiamo fame, mentre la Leptina dice al cervello che non abbiamo fame, che non abbiamo bisogno di mangiare. La grelina è oressigena, mentre la leptina è anoressigena.… Read More »Grelina e leptina, due importanti ormoni della nutrizione
Il frutto esotico della papaia contiene una proteasi cisteinica molto interessante, la papaina che è formata da appena 212 amminoacidi e pesa appena 23,4 kDa ed ha una struttura terziaria globulare, ma non ha una strutture quaternaria. La papaina, definito con E.C. 3.4.22.2, ha un’attività enzimatica ottimale tra il pH… Read More »Papaina, utile proteasi cisteinica della papaya
Qui è presentata la struttura di una proteina antimicrobica, la Batteriocina AS-48 dell’ Enterococcus Faecalis, che consiste di una sequenza ciclica e caricata positivamente, di 70 amminoacidi arrangiati formanti cinque strutture secondarie alfa elica avvolte attorno ad una pozza idrofobica. Il legame peptidico di unione tra N-terminale e C-terminale sta… Read More »Batteriocina AS 48, una classe di peptidi antimicrobici AMP
Una larga famiglia di enzimi che deviano dalla cinetica di Michaelis Menten sono gli enzimi allosterici. Dobbiamo forse dare una cittadinanza onoraria di questa famiglia alle proteine allosteriche non enzimatiche, quali l’emoglobina del sangue, dal momento che molti lavori da pionieri sull’allosteria sono stati condotti su queste proteine. In questo… Read More »Gli enzimi allosterici, cooperatività, modulazione e meccanismi
tRNA, oppure transferRNA, è un RNA stabile e strutturato presente in tutte le cellule viventi. Partecipa al processo della traduzione della proteina nel ribosoma. Il tRNA ha la funzione, nella sintesi delle proteine, di legare un amminoacido specifico e portarlo nel ribosoma per la sintesi proteica. Il processo di sintesi… Read More »ACIDI NUCLEICI: tRNA, transfer RNA ed il suo enzima
Il legame peptidico è il legame che unisce due amminoacidi e si forma con una reazione di condensazione tra il gruppo COOH di uno e il gruppo NH2 dell’altro amminoacido. Da questa condensazione per formare il legame peptidico o anche ammidico viene espulsa una molecola di Acqua. Se questo processo… Read More »Struttura del legame Peptidico e angoli torsionali nei peptidi
Qui presentiamo la struttura della emoglobina, una proteina di trasporto di tipo oligomerico, con struttura quaternaria, formata da quattro subunità di due tipi differenti, alfa e beta. La forma che qui presentiamo è nella forma di deoxiemoglobina, priva di Ossigeno. La sua struttura è tutta di alfaeliche, collegate mediante dei… Read More »Struttura quaternaria dell’emoglobina
In questo articolo mostriamo alcuni tipi di domini e le proteine dove sono presenti.
Essi formano la struttura terziaria che può essere composta da uno o più di essi. Nel primo esempio troviamo il monomero dell’enzima allosterico della piruvato chinasi del muscolo del gatto.
I domini di una proteina sono regioni di una catena polipeptidica che si autostabilizzano e si organizzano in modo indipendente dal resto della proteina. Ognuno dei domini forma una struttura tridimensionale organizzata compatta.
Le proteine sono in genere composte da più domini ed ognuno di loro può comparire in differenti proteine e diventano dei blocchi costitutivi che possono essere ricombinati in vari arrangiamenti per creare proteine con funzioni differenti.
La lunghezza della catena di amminoacidi di un dominio può variare da 50 a 250 amminoacidi e pò avere ioni metallici o ponti a disolfuro per stabilizzarlo, mentre i dommini più grandi sono spesso stabilizzati da core idrofobici.
Formano spesso unità funzionali che possono essere assemblati mediante l’ingegneria genetica a formare nuove proteine dette chimeriche.
L’organizzazione spontanea della catena peptidica è dovuta al fatto che la conformazione nativa si trova ad un minimo globale della sua energia libera.
Una catena peptidica talvolta origina un singolo dominio e talvolta più domini. La mioglobina è per esempio una catena singola a dominio singolo. Le molecole degli anticorpi come la IgG è formata da quattro catene che si organizzano per formare sei domini.
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