Enzimi oligomerici: Lattato Deidrogenasi LDH

Gli enzimi a struttura oligomerica, cioè con struttura quaternaria della proteina, esibiscono molte proprietà peculiari tra le quali una cinetica enzimatica differente dalla Michaelis Menten, la possibilità di regolare e modulare la sua cinetica con varie molecole effettori, la possibilità di avere un effetto cooperativo da substrato, qualità tutte che li pongono al centro di un qualunque percorso metabolico, sia per la loro capacità catalizzatrice che per le possibilità di controllo del ciclo, cioè la modulazione allosterica.
In ogni subunità di questi enzimi si trova almeno un sito catalitico dove i substrati vengono trasformati in prodotti ed i siti di regolazione, dove gli effettori si legano e modificano la conformazione dell’enzima e con esso la sua capacità catalitica. Gli effettori sono detti anche Modulatori allosterici.
Questi enzimi oligomerici si trovano sotto forma di due conformazioni dette Conformazione TESA e Conformazione Rilassata, che sono in equilibrio tra loro.La forma tesa in generale ha poca affinità con il substrato, mentre la forma rilassata ha più affinità per esso. Quando il substrato si lega all’enzima nella sua conformazione rilassata, l’equilibrio tra le due conformazioni viene spostato.
Sono due le ipotesi fatte per spiegare la modulazione allosterica: il modello di Monod e quello di Koshland.
Di seguito è visualizzata la L-Lattato deidrogenasi Batterica del Bifidobacterium longum, in cui sono presenti in quantità equimolecolari lo stato R e lo stato T, in uno stato tetramero. Sono anche presenti il Beta fruttoso 1-6 di fosfato (FBP), il NAD cofattore che ossida e l’acido Oxamico OXM. File originario presso RCSB

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Nelle fermentazioni, molti batteri ricavano energia sotto forma di ATP ossidando il glucosio ad acido lattico. Sono utili nella conversione del latte a Yogurth come pure nella fermentazione di altri alimenti. Il legante FBP è una molecola che si forma negli stadi iniziali della glicolisi e serve a convertire l’enzima in una forma attiva, la subunità R.
Nelle cellule umane vengono formate due grandi tipi di LDH: la forma M e la forma H.
La forma M la si trova nei muscoli scheletrici e converte bene piruvato a lattato, ed è pronto quindi all’esercizio anaerobico.
La forma H fa molto meglio la reazione inversa da lattato a piruvato e la si trova nel cuore che è irrorato di ossigeno e può usare il lattato come fonte di atomi di C e di energia.
I due tipi, di struttura molto simile, formano complessi misti a seconda del tipo di cellula che li ospita.