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Un caso di enzima allosterico:

l'aspartatotranscarbamilasi


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L'aspartato transcarbamilasi, o CTP , è un enzima importante nella biosintesi dei nucleotidi della pirimidina. La struttura e le proprietà allosteriche dell'enzima presente nella Escherischia coli sono state studiate per esteso. Catalizza la reazione tra acido aspartico e il carbamoilfosfato che danno l' Ncarbamoylaspartato e la liberazione di una molecola di fosfato inorganico.

L'enzima attivo completo consiste di non meno di 12 catene proteiche differenti. Contiene due componenti catalitiche ognuna costituita di tre subunità identiche. Una di queste è mostrata nel diagramma, dove ogni subunità è un blu differente.
Questi componenti sono sistemati l'uno vicino all'altro formando di fatto due facce principali dell'intero enzima. Il resto dell'enzima è composto di 3 componenti regolatori formati a loro volta di due subunità. Questi formano gli angoli dell'enzima che ha una forma vagamente triangolare. Uno di loro è messo in risalto con le subunità in diverse tonalità di verde.

Le componenti regolatorie e catalitiche possono essere separate. Nel tal caso le componenti catalitiche sono ancora in grado di catalizzare la reazione nel modo solito, eccezion fatta per le proprietà allosteriche che scompaiono. Non c'è alcun segno di cooperatività da substrato nè attività degli effettori. Le componenti regolatorie invece non avranno alcuna influenza sulla reazione anche se sono ancora in grado di legari i vari effettori, il CTP come inibitore, e ATP come attivatore.

Immagini di Chime

Se si ha il plugin Chime sul computer si possono esaminare le immagini dinamiche su questa pagina. Ce ne sono due. Una è l'enzima su cui è leato l'inibitore. Questa si mantiene nella conformazione tesa a bassa affinità col substrato. L'altra ha ha legato a sè una molecola di substrato e mantiene una configurazione ad alta affinità, rilassata. Cliccando sui vari pulsanti si possono mettere in luce i diversi componenti e i diversi leganti per mezzo del cambiamento dei colori. Cliccare su "esalta i cambiamenti allosterici" farà ruotare l'enzima per mostrare la posizione dove i cambiamenti causati dall'allosteria sono più ovvi. Si vedrà che l'enzima rilassato è "gonfio" rispetto alla forma tesa., con due componenti catalitici ulteriormente separati. Il substrato sarà immerso profondamente nella struttura complessiva dell'enzima, quasi invisibile. Forse è proprio questo rigonfiamento che rende il sito attivo dell'enzima più accessibile, con conseguente incremento di affinità. 

ATCase a cui è legato l'inibitore (CTP)  ATCase a cui è legato il substrato
Esalta le subunità regolatorie  Esalta le subunità regolatorie 
Esalta le subunità catalitiche  Esalta le subunità catalitiche
Esalta il CTP  Esalta l'analogo del substrato 
Esalta i cambiamenti allosterici  Esalta i cambiamenti allosterici 

Le immagini possono essere cambiate anche manualmente. Posiziona il mause su di una e muovi il mouse tenendo premuto il pulsante del mouse per vederlo ruotare. Se nel contempo si preme il tasto Shift si ottiene lo zoom. Per ruotarlo attorno ad un asse sitenga premuto il tasto CTRL mentre si muove il mouse tenendo premuto il tasto destro. Se si clicca soltanto col tasto destro si ottiene un menu a tendina che permette di cambiare moltissime cose dell'immagine.
Divertitevi



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