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Albumina, una proteina di trasporto del sangue visualizzata 3D

albumina umana

La Albumina è una proteina di trasporto globulare che si ritrova solo nei vertebrati.

La siero albumina umana, HSA, è la forma più abbondante nel sangue umano con il 60% di tutte le proteine plasmatiche ed una concentrazione che vale 42g/L nell’uomo.

La proteina siero albumina umana trasporta una innumerevole serie di molecole

Tra le tante ritroviamo acidi grassi, amminoacidi, steroidi, bile e zuccheri e medicinali, oltre agli ioni calcio sodio e potassio.

Il suo punto isoelettrico, che rappresenta il pH a cui la carica netta sulla proteina è nulla, è 4,9.

Molecole idrofobiche come acidi grassi o steroli sono trasportati nel plasma e nei fluidi attraverso le proteine di trasporto tra le quali l’albumina è la più importante.

Proprio per questa sua capacità di trasportare differenti tipi di molecole, la HSA è anche studiata per la capacità di trasporto dei farmaci ed il loro rilascio nei siti dove questi medicinali devono funzionare.

Sono studiate 17 differenti tipi di albumina umana a cui sono legate molecole differenti che hanno permesso l’identificazione strutturale e la specificità di legame dei due siti di legame principale e di altri secondari.

“Nel caso di molecole chirali, il legame ad HSA è spesso enantioselettivo; questo fenomeno ha assunto una crescente importanza negli ultimi anni visto che più di un terzo delle molecole commercializzate è chirale.” Tesi

Ma la sua funzione non è solo limitata al trasporto perché è un fattore essenziale nella regolamentazione della pressione oncotica dei vasi sanguigni, che regola i fenomeni di trasporto di fluidi ed elettroliti nei capillari, in considerazione del suo basso peso molecolare di 66500Da.

La HSA può assumere anche una funzione antiossidante in quanto può interagire o inibire la formazione di vari agenti ossidanti, data la presenza di molti legami a disolfuro.

La Albumina umana si trova in genere sotto forma di dimero di due unità identiche ed è costituita da una catena di 585 amminoacidi che originano nella struttura tridimensionale 3 diversi domini omologhi.

In ogni monomero il dominio I si trova tra i residui 5-197, il dominio II tra 198 e 382 e il dominio III tra 383 e 569. I tre domini sono a loro volta divisi in sottodomini A e B.

Sottodominio IA è costituito dalla catena tra gli amminoacidi 5-107, IB è tra 108 196,
IIA 197-297, IIB; tra gli amminoacidi 298-383, IIIA 384 497 e IIIB 498 582.

La proteina è formata per il 67% da alfa eliche, dal 10% di foglietto Beta ed il resto di random coil.

Sono presenti 35 residui cisteinici che originano 17 ponti a disolfuro che lasciano libero un solo gruppo cisteinico il Cys34. Proprio la presenza dei numerosi ponti disolfuro spiega sia la flessibilità, che la sua particolare resistenza alle condizioni esterne.

Nella posizione 214 ci sta l’unica molecola di triptofano, nella tasca idrofobica del sottodominio IIA.



Gruppi idrofobici in rosso, idrofili e neutri in blu

Albumina umana con acido miristico legato

L’acido miristico è un comune acido grasso saturo con una catena lineare di CH2 ed è quindi una molecola idrofoba (lipidi)