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Lattoferrina dal trasporto del ferro al sistema immunitario

Lattoferrina proteina che regola il ferro e sistema immunitario

La lattoferrina è una proteina della famiglia delle transferine che si trova nel latte, come anche nella saliva, nelle lacrime e nei fluidi di secrezione ed è responsabile del trasporto del Ferro nelle celle degli animali superiori.

La lattoferrina controlla il rilascio del Ferro alle cellule e controlla il livello di Ferro nel Sangue e nelle secrezioni.

lattoferrina ferro sistema immunitario

Essa ha una affinità per il Ferro di circa 300 volte maggiore delle altre transferine.

Come tutte le altre transferine ha una massa di 80kDa ed è formata da circa 700 amminoacidi ed essa è una glicoproteina. La concentrazione maggiore di lattoferrina o lattotransferrina la si ritrova nel colostro con concentrazione fino a 7 g/L, mentre nel latte è 1 g/L.

Si trova anche nelle cellule neutrofile ed è uno dei componenti del sistema immunitario ed ha attività antimicrobica, funghicida e batteriocida, e fa parte del sistema innato di difesa principalmente nelle mucose.
La sua attività è inibita dai farmaci antiinfiammatori non stereoidei come l’aspirina.

La lattoferrina è venduto come integratore per ridurre il rischio di infezioni nel tratto respiratorio secondo alcune metanalisi, ma bisogna prestare attenzione alla qualità degli integratori venduti che non è la stessa della lattoferrina venduta come medicinale.

Struttura della lattoferrina

Dall’analisi di diffrazione ai raggi X si ricava che la lattoferrina è una catena di 700 amminoacidi che forma due domini globulari autonomi, il Lobo N, con gli amminoacidi da 1 a 333, e il Lobo C con amminoacidi da 334 a 692.

Ogni lobo consiste di 2 sottodomini, N1, N2, C1 e C2, e contengono un sito di legame del Ferro ed un sito di glicosilazione che determina il peso molecolare totale e anche la sua stabilità.

Ha un punto isoelettrico pari a 8.7 ed esiste in due forme: quella ricca di ferro, la Ololattoferrina, e quella povera di ferro la apolattoferrina, come mostrato poi nelle animazioni. Le due molecole sono differenti con la forma apo che è più aperta e che si chiude una volta che ha legato il Ferro. Questa stessa differente apertura si nota nei lobi N e C della Ololattoferrina.

Proprietà della lattoferrina

Molta dell’attività antimicrobica della lattoferrina proviene dalla sua capacità di sequestrare il ferro che serve all’attività microbica che migliora a pH leggermente acidi dovuti agli acidi che si formano nell’infiammazione.

La lattoferrina ha anche proprietà antivirali contro vari virus come quello dell’epatite C, il rotavirus e HIV. Verso di essa è cresciuto l’interesse perché potrebbe servire da molecola di trasporto di medicinali e mitigare così gli effetti secondari negativi.

Wikipedia Proteopedia

Si tratta di una sola catena peptidica che forma due lobi formati da due sottodomini.

Si noti come il FerroIII sia CHELATO dagli ossigeni del gruppo ossalato. Ogni lattoferrina può legare due atomi di Ferro o Rame o Zinco. Ogni ione è legato da sei atomi: due del carbonato o ossalato o carbonato, e 4 dalle catene di Amminoacidi: due tirosine, una istidina ed un acido aspartico.

– Visualizza il sito di legame del ferro e fai vedere le
Nei modelli descritti dopo sono visualizzate sia l’apoenzima (che non contiene Ferro) che l’Oloenzima che contiene il ferro. Si noti come le due strutture siano notevolmente diverse a testimoniare che il legame con Fe modifica la struttura dell’enzima da una forma aperta dell’APO alla forma chiusa dell’Oloenzima