La succinato deidrogenasi è anche conosciuto come Complesso II appartenente alla catena di trasporto degli elettroni.
Il mezzo dominante per la generazione di energia nella maggioranza degli eucarioti e dei batteri è la fosforilazione ossidativa che è costituita di due processi collegati.
Il primo è il ciclo degli acidi tricarbossilici (o ciclo di Krebs) e dalla Catena di trasporto di elettroni.
Il secondo processo è la catena di trasporto di elettroni ed il secondo passo di questa catena è la cessione di elettroni del FADH2 al Complesso II dove si ha uno dei passaggi
succinato + E–FAD → fumarato + E–FADH 2
Il complesso costituito da 4 subunità è legato nella membrana mitocondriale che è la sede del trasferimento degli elettroni.
La succinato deidrogenasi,SDH, agisce ossidando il succinato a fumarato mentre trasporta gli elettroni al FAD che si riduce a FADH2.
Il FADH2 a sua volta passa i suoi elettroni ai centri cluster di Ferro-Zolfo ritrovati nella seconda subunità della proteina.
Gli elettroni dopo essere passati nei centri di ferro Zolfo sono trasferiti o al gruppo EME o all’Ubichinone che li porta via dal complesso II al prossimo stadio della Catena di Trasporto di Elettroni.
La SDH consiste di quattro subunità proteiche che includono una flavoproteina con attività catalitica, una proteina con un cluster di Ferro Zolfo e due subunità proteiche, C e D, che ancorano il tutto nella membrana mitocondriale e che contengono il sito di legame dell’Ubichinone.
L’attività della Succinato Deidrogenasi è del tutto analoga a quella della Fumarato Deidrogenasi FDH della respirazione anaerobica di molte specie batteriche.
“E’ stato trovato che i centri redox della succinato deidrogenasi sono posti in modo tale che aiuta nella prevenzione della formazione di specie reattive dell’ossigeno al flavino adenina nucleotide.
Questa sembra essere la ragione per cui la Succinate Deidrogenasi è espresso nella respirazione aerobica piuttosto che il fumarato deidrogenasi che produce alti livelli di specie reattive dell’ossigeno….”RCSB
Colorazione secondo le catene presenti
Catena A con FAD legato: è la flavoproteina che contiene il FAD.
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Subunità B che contiene i cluster di Fe-S che trasportano gli elettroni dal FADH2 fino all’ubichinone, come mostrato nella app.
Subunità C che contiene il citocromo B556
Catena D che ancora la proteina alla catena idrofobica della membrana
Catena C+D
select hydrophobic; color red; select polar; color blue;
FAD e Succinato Nel modello l’ossalacetato sostituisce il succinato e quindi agisce da inibitore
Gruppo EME e dinitrofenolo
Il Dinitrofenolo sostituisce l’ubichinone che è l’accettore finale degli elettroni
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Per visualizzare la struttura del FAD si visita la nostra pagina FAD
Per i cluster Ferro Zolfo
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-mostrare le quattro catene con cartoon color chain;
-ogni singola catena con il proprio legante
https://employees.csbsju.edu/hjakubowski/jmol14/Succinate_Dehydrogenase/Succinate_Dehydrogenase.htm?_USE=HTML5